分析耐力性运动项目的能量需要及其营养特点 – 健美网

运动前运动后:开始补糖的时间越早越好。在运动后头2小时及其后每隔1~2小时连续补糖。因运动后的6小时内,肌肉中糖原合成酶含量高,糖原恢复效果好。运动后补糖量0.75~1.0g/kg,24小时内补糖总量达到9~16g/kg[9-11]。补糖类型:耐力运动项目需要大量补糖时,可使用低聚糖。低聚糖用于运动中补糖可提高糖的摄入量,改善运动能量供应。

第一章  绪论(易考君之正文)

2. 补充蛋白质和氨基酸

1、期末重点:

补充蛋白质:几乎所有的运动员和教练员都承认补充蛋白质是十分必需的。耐力运动中蛋白质参与供能,引起人体内蛋白质利用增多。当食糖/或能量摄入充足时,耐力运动员每日蛋白质需要量是1.0~1.8千克/体重。训练水平越高,蛋白质的需要量增加越多。目前,可供选择的蛋白质有三种基本形式:完全蛋白质、游离氨基酸和蛋白质水解产物。如:牛奶蛋白、鸡蛋蛋白、大豆蛋白、牛肉蛋白甚至蔬菜蛋白等。

 2、期末难点: 

补充氨基酸:大多数氨基酸类物质具有促进合成代谢的动力作用。通过营养补充,使机体自身分泌的生长激素、胰岛素、睾酮和相关激素的水平提高,获得适应性应激、超量恢复和运动能力增长的最佳激素环境,达到促进合成代谢,增长肌力的目的。目前可供选择的有:谷氨酰胺、支链氨基酸、酮异丙酸和β-羟基、β-甲基丁酸盐、精氨酸、牛磺酸、磷脂酰丝氨酸等。在补充氨基酸类营养品时,要注意在空腹时单独使用。如果与蛋白质或其它氨基酸一起服用,会因争夺神经元受体而发生竞争,使营养补充的效果下降。

3、期末指导:(重点正文内容)

3. 补充脂肪酸和肉碱

  1. 名词解释

补充脂肪酸:脂肪酸也是肌肉和力量获得增长所不可缺少的要素。耐力运动使人的体脂减少,血浆HDL-C浓度增高,LDL-C和VLDL-C浓度降低。脂肪在运动中充分水解、动员和利用。因此需要补充脂肪酸,但不可过多,体内脂肪过多会增加体重,影响跑的速度、跳的高度和远度。陈及治在澳门学生的体脂率与运动素质的研究中指出,体脂率越高,相对力量越差。

生物化学:

补充肉碱:肉碱作为脂肪酸代谢过程中一种酶的组成成分,它起促进长链脂肪酸进入线粒体的作用,转运活化的脂肪酸穿过线粒膜,使得脂肪酸可以在线粒体内被氧化供能,提高人体的最大运动水平,还能缓解长链酰基辅酶A和乙酰辅酶A过多的不良反应,有助于维持人体的运动耐力。

生物化学指利用化学的原理和方法,从分子水平研究生物体的化学组成,及其在体内的代谢转变规律,从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究内容包括①生物体的化学组成,生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成,反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控,即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质

4. 补液

 

正常情况下,运动引起体温升高,刺激血液流向皮肤,身体通过出汗调节体温。因此,运动若能维持机体水份的平衡,便能保持皮肤的血流量充足,从而达到稳定体温的目的。否则,即使很轻微的脱水也可以引起心血管功能和体温调节功能的下降。脱水不仅影响生理功能,而且降低运动能力,增加热伤害的危险性。运动后补充的液体以碳水化合物电解质溶液为主,稀释的CHO-E溶液可以很快从胃肠道排空。饮用CHO-E溶液既可以补充CHO,恢复体内能源储备,又可以补充水分和电解质。

 2、期末难点:

期末指导:(重点正文内容)

第三章  核酸(易考君之正文)

1、期末重点:

核酸是一类含磷的生物大分子化合物,携带和传递遗传信息,为生命的最基本物质之一。根据组成不同,可分为核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA)。

 2、期末难点:

[if !supportLists]3、[endif]期末指导:(重点正文内容)

  1. 名词解释

(1)核苷:核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物,在大多数情况下,核苷是由核糖或脱氧核糖的C1β-羟基与嘧啶碱或嘌呤碱的N1或N9进行缩合(生成的化学键称为β,N糖苷键)

(2)核苷酸:核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物,包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两类,由于与磷酸基团羧基缩合的位置不同,分别生成2’-核苷酸、3’-核苷酸和5’-核苷酸(最常见为5’-核苷酸)

(3)核酸的一级结构:核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接成核酸(即多聚核苷酸),DNA的一级结构就是指DNA分值中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式,RNA的一级结构就是指RNA分子中核糖核苷酸的排列顺序及连接方式

(4)DNA的复性与变性:核酸的变性指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂,形成单链结构的过程,使之是失去部分或全部生物活性,但其变性并不涉及磷酸二酯键的断裂,所以其一级结构并不改变。能够引起核酸变性的因素很多,升温、酸碱度改变、甲醛和尿素都可引起核酸变性。注意,DNA的变性过程是突变性的。复性指变性核酸的互补链在适当的条件下重新地和成双螺旋结构的过程

(5)分子杂交:在退火条件下,不同来源的DNA互补链形成双链,或DNA单链和RNA单链的互补区域形成DNA-RNA杂合双链的过程称为分子杂交

(6)增色效应:核酸变性后,260nm处的紫外吸收明显增加,这种现象称为增色效应

(7)减色效应:核酸复性后,紫外吸收降低,这种现象称为减色效应

(8)基因与基因组:基因指遗传学中DNA分子中最小的功能单位,某物种所含有的全部遗传物质称为该生物体的基因组,基因组的大小与生物的复杂性有关

(9)Tm(熔解温度):通常把加热变形使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度或紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度,又称熔解温度或熔点

(10)Chargaff定律:①所有的DNA分子中A=T,G=C,即A/T=G/C=1②嘌呤的总数等于嘧啶的总数相等即A+T=G+C③含氮基与含酮羰基的碱基总数相等A+C=G+T④同一种生物的所有体细胞DNA的碱基组成相同,与年龄、健康状况、外界环境无关,可作为该物种的特征,用不对称比率(A+T)/(G+C)衡量⑤亲缘越近的生物,其DNA碱基组成越相近,即不对称比率越相近

(11)探针:
在核酸杂交的分析过程中,常将已知顺序的核苷酸片段用放射性同位素或荧光标记,这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针

第一节核酸的化学组成及一级结构

1、期末重点:

核酸分子的元素组成为C,H,O,N和P,基本单位为核苷酸。(也称单核苷酸)

一、核苷酸

核苷酸完全水解可释放出等摩尔量的含氮碱基,戊糖(脱氧戊糖)和磷酸。

1.碱基
(1)存在于DNA分子中:A,T,C,G;存在于RNA中:A,U,C,G。

(2)此外,核酸还含有一些含量很少的碱基,种类很多,大多数为甲基化碱基。

2.戊糖(1)核糖构成RNA,脱氧核糖构成DNA;(2)RNA分子较DNA分子更易发生水解,因此不如DNA稳定。

3.核苷(1)碱基和核糖(脱氧核糖)通过糖苷键连接成核苷(脱氧核苷)。(2)核
 苷:AR,GR,UR,CR

(3)脱氧核苷:Dar,dGR, dTR, dCR.

4.单核苷酸

(1)核苷(脱氧核苷)和磷酸酯键连接形成核苷酸(脱氧核苷酸)

①核苷酸:AMP,GMP,UMP,CMP②脱氧核苷酸。dAMP,dGMP,dTMP,dCMP.。③重要的核苷酸衍生物

④多磷酸核苷酸:NTP(三核酸核苷),NDPC(二磷酸核苷⑤环化核苷酸:cAMP(3’,5’-环腺甘酸)cGMP(3’,5’-环鸟苷酸)

二、核酸的一级结构

1.定义:核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基的不同,所以也称为碱基序列。

2.核苷酸之间以3´,5´磷酸二酯键连接形成多核苷酸链,且多核苷酸链是有方向性的。

书写方法:左端标出5’末端,右侧为3’末端例如:5’ACTGCT3’

 

 2、期末难点:

3、期末指导:(重点正文内容)

 

 

[if !supportLists]第二节 [endif]DNA的空间结构和功能

[if !supportLists]1、[endif]期末重点:

一、DNA的二级结构——双螺旋结构模型

DNA双螺旋结构的特点1.DNA分子由两条反向平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成,两链以一脱氧核苷酸-磷酸,为骨架,以右手螺旋方式绕同一公共轴盘螺旋,直径为2nm,形成大沟和小沟相间,碱基垂直螺旋轴居双螺旋内侧,与对侧碱基形成氢键配对(互补配对形式:A=T,C=G),相邻碱基平面距离0.34nm,螺旋一圈螺距3.4nm,一圈10对碱基。2.DNA双螺旋结构的稳定主要由互补碱基对之间的氢键和碱基堆积力来维持。氢键主持双链横向稳定性,碱基堆积力维持双链纵向稳定性。3.DNA双螺旋结构的多样性DNA双螺旋结构是DNA分子在水性环境和生理环境下最稳定的结构,但当改变溶液的离子浓度或相对温度时,DNA结构会发生改变。

二、DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装

1.DNA超双螺旋结构(1)超螺旋结构:DNA双螺旋链再盘绕成超螺旋结构;(2)正超螺旋:盘绕方向与DNA双螺旋方向相同(2)负超螺旋:盘绕方向与DNA双螺旋方向相反
2.原核生物DNA是环状超螺旋结构3.真核生物DNA在核内的组装

真核生物染色体由DNA和蛋白质构成,其基本单位是核小体,

(1)核心颗粒:由长146bp的双螺旋DNA以超螺旋方式缠绕组蛋白八聚休1.8圈组成。(2)连接区:由连接区DNA和组蛋白H1组成。(3)连接区DNA:连接相邻两个核心颗粒。(4)组蛋白①组蛋白种类:H1,H2A,H2B,H3,H4②组蛋白八聚体(核心组蛋白)由各2分子H2A,H2B,H3,H4组成八聚体(5)真核生物染色体DNA组装不同层次的结。(6)染色体是由DNA和蛋白质构成的不同层次缠绕线和螺线管结构

三、DNA的功能

1.DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息,并作为基因复制和转录的模板。它是生命遗传的物质基础,也是个体生命活的信息基础。2.基因就是指在染色体上占有一定位置的遗传的基本单位或单元。3.基因组是指来自一个遗传体系的一整套遗传信息。

4.此外,真核细胞还有线粒体和叶绿体,分别含有线粒体DNA和叶绿体DNA,属于核外遗传物质。

 

 2、期末难点:

[if !supportLists]4、[endif]期末指导:(重点正文内容)

 

[if !supportLists]第三节 [endif]RNA的功能和结构

[if !supportLists]1、[endif]期末重点:

RNA的种类、分布和功能

 细胞核和胞液线粒体功能

核蛋白体RNArRNAmt rRNA核蛋白体组分

信使RNAmRNAmt rRNA蛋白质合成模板

核内不均一RNAHnRNA 成熟mRNA的前体

核内小RNASnRNA 参与HnRNA的剪接、转运

核仁小RNASnoRNA rRNA的加工、修饰

胞浆小RNAScRNA/TSL-RNA 蛋白质肉质网定位合成的信号识别体组分

转运RNAtRNAmt tRNA转运氨基酸

一、信使RNA的结构与功能

mRNA的结构特点

1.大多数真核mRNA的5’末端均在转录后加上一个甲基鸟苷,同时第一个核苷酸的C2’也是甲基化,形成帽子结构。

2.大多数真核mRNA的3’末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构,称为多聚A尾

5’m7Gppp———AUG————————UAG——————AAUAAA———poly(A)3’

3.帽子结构和多聚A尾的功能

(1)mRNA核内向胞质的移位(2)mRNA的稳定性维系(3)翻译超始的调控

4.mRNA的功能:转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序,并携带至细胞质,指导蛋白质合成的氨基酸排列顺序
 

二、转运RNA的结构和功能

1.tRNA分子中含有较多的稀有碱基,含10-20%稀有碱基,如DHU,3’末端为-CCA-OH,5’末端大多数为G

2.tRNA二级结构——三叶草氨基酸臂,DHU环,反密码环,额外环,TψC环3.tRNA的三级结构——倒L形

4.tRNA的功能:搬运氨基酸到核糖体和识别密码子,参与蛋白质的翻译

三、核蛋白休RNA的结构和功能

1.rRNA与核糖体蛋白共同构成核蛋白体或称为核糖体,核糖体均由易于解聚的大小两个亚基组成。

2.rRNA的功能:参与组成核蛋白体,作为蛋白质生物合成的场所。3.rRNA的种类:(根据沉降系数)

真核生物 原核生物

5srRNA 5srRNA

28srRNA 23srRNA

5.8srRNA 16srRNA

18srRNA

 原核生物(大肠杆菌为例)真核生物(以小鼠肝为全例)

小亚基30S 40S 

rRNA16S1542个核苷酸18S1874个核苷酸

蛋白质21种占总量的40%33种占总量的50%

大亚基50S 60S 

 rRNA23S2940个核苷酸28S4718个核苷酸

 5S120个核苷酸5.8S160个核苷酸

   5S120个核苷酸

蛋白质36种占总量的30%49%占总量的35%

 

 2、期末难点:

[if !supportLists]5、[endif]期末指导:(重点正文内容)

[if !supportLists]第四节 [endif]核酸的理化性质

1、期末重点:

一、核酸的一般理化性质

1.核酸分子中有末端磷酸和许多连接核苷的磷酸残基,为多元酸,具有较强的酸性。

2.核酸分子中还有含氮碱基上的碱性基团,故为两性电解质,各种核酸分子大小及所带电荷不同,电泳和离子法来分离不同的核酸。

二、DNA的变性

1.定义:在某些理化因素作用下,DNA双链解开成两条单链的过程。变性并不涉及核苷酸共键(磷酸二脂键)的断裂。

2.方法:过量酸、碱、加热、变性试剂如尿素、酰胺以及某些有机溶剂如乙醇、丙酮等。3.变性后其它理化性质变化:

DNA变性的本质是双链间氢键的断裂。变性引起紫外吸收值的改变4.增色效应:DNA变性时其溶液A260增高的现象

5.Tm:变性是在一个相当窄的温度范围内完成,在这一范围内,紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度温度称为DNA的解链温度,又称熔解温度,或熔点。

6.Tm值与下列因素有关:

(1)DNA的均一性:DNA的均一性较高,那么DNA链各部分的氢键断裂所需的能值较接近,Tm值范围较窄,所之亦然,由于可见Tm值可作为衡量DNA样品均一性的指标。

(2)C-G碱基对含量:G-C碱基对为3对氢键,而A-T碱基对只有2对氢键,所以破坏G-C间氢键较A-T间氢键需要更多的能量。因此Tm值大小与G+C含量成正比,也可通过Tm值推算出DNA碱基的百分组成。

X%(G+C)=(Tm-69.3)*2.44

(3)介质中离子强度:离子强度低,DNA的Tm值较低。

三、DNA的复性与分子杂交

1.DNA复性定义:在适当条件下,变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象,这一现象称为复性。(1、足够的盐浓度——消除磷酸基的静电斥力,2、足够高的温度——破坏无规则的链内氢键)2.热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性,这一过程称为退火。3.减色效应:DNA复性时,其溶液A260降低。4.核酸分子杂交:在DNA变性后的复性过程中,如果将不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中,只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系,在适宜的条件(温度及离子强度)下,就可以在不同的分子间形成杂化双链。5.这种杂化双链可以在不同的DNA与DNA之间形成,也可以在DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成,这种现象称为核酸分子杂交。6.核酸分子杂交的应用

2、期末难点:3、期末指导:(重点正文内容)

 

第四章糖(易考君之正文)

1、期末重点:

[if
!supportLists]一、 [endif]酶的概念:酶是指由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质

1、命名:①习惯命名:分解脂肪的酶→脂肪酶→据其催化的底物
催化脱氢反应酶→脱氢酶→据其催化的反应类型命名

         ②系统命名

2、分类:①氧化还原酶类   ②转移酶类  ③水解酶类  ④裂解酶类  ⑤异构酶类
       ⑥合成酶类(或连接酶类)

3、化学本质:据化学本质将酶分两类,即:①蛋白脂类的酶         ②核酸类的酶

二、酶的分子结构与功能

1、分子组成:单纯酶和结合酶。酶蛋白:结合酶中的蛋白质部分。辅助因子:结合酶中的非蛋白质部分。

全酶:酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称全酶,只有全酶才有催化作用。

金属酶:金属离子如果与酶结合紧密,在提取的过程中不会丢失,这类酶称为金属酶。如:羧肽酶(含Zn2+)黄嘌呤氧化酶(含Mo2+)金属离子作用:①维持酶分子的构象;②传递电子;③在酶与底物间起桥梁作用;④中和阴离子降低反应的静电斥力。

根据辅助因子与酶蛋白结合的牢固程度不同将其分为辅基或辅酶。

注:①辅基大多为金属离子②一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合,但是一种辅助因子可与不同酶蛋白结合。

  单纯酶:仅含单纯酶:仅含α-氨基酸的蛋白质

分类

结合酶:蛋白质+非蛋白质部分(即辅酶分子)(即酶蛋白 )

酶蛋白——决定反应的特异性

小分子有机化学物结合成复合物全酶(只有全美才具有催化作用)

辅酶因子——

金属离子

在酶促反应中

[if !supportLists]1、 [endif]维持酶分子的构象

[if !supportLists]2、 [endif]传递电子

[if !supportLists]3、 [endif]在酶与底物间起桥梁作用

[if !supportLists]4、 [endif]中和阴离子,降低反应的静斥力

辅酶:与蛋白质结合疏松

辅酶因子参与酶活性中心的组成

辅基:与酶蛋白结合牢固

酶活性中心(active
center):指酶分子中能与底物结合并催化底物转变为产物的特定的空间结构区域。

酶活性中心内结合集团:结合底物和辅酶,使之成为复合物的必需基团

催化基团:影响底物中某些化学键的稳定性,催化底物转变成为产物

2、酶的活性中心

①概念:酶分子中与酶活性密切相关的化学基因称为必需基因,这些必需基因在一级结构上可能相距很远,必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物,这区域称为酶的活性中心或活性部位。

②分类:①酶活性中心内的必需基团:结合基因和催化基因
酶活性中心外的必需基团:组氨酸的咪唑基,丝氨酸的羟基等。

三、酶促反应的特点与机制

1、酶与催化剂相比较:

①共同点:A催化作用;B反应前后酶质与量不变;C不改变反应平衡常数

②不同点:A极高的催化效率B高度的特异性:1、绝对特异性 2、相对特异性
3、立体异构特异性 C可调节性

2、酶促反应的机制

①诱导契合假说酶:与底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变形和相互适应,进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说
邻近效应与定向排列:提高反应速率③多元催化:同一种酶常兼有酸、碱双重催化作用。④表面效应:

四、酶促反应动力学

影响酶促反应因素:酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。

1、 底物浓度对反应速度的影响

①在酶量恒定的情况下,酶促反应的速度主要取决于底物的浓度

②在底物浓度较低时,反应速度随底物浓度的增加而上升,加大底物浓度,反应速度趋缓,底物浓度进一步增高,反应速度不再随底物浓度的增加而加快,达最大反应速度,此时酶的活性中心被底物饱和。

[if !supportLists]☆ [endif]2、米-曼氏方程式

[if
!supportLists]② [endif]间产物学说:酶(E)与底物(S)形成酶—底物复合物(中间产物ES),此复合物再分解为产物(P)和游离的酶。

②米氏方程式:V=
  Vmax[S]。A米氏方程式Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。B、Km值↓酶对底物的亲和力↑C、Km是酶的特征性常数之一,只与酶的结构,酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关,与酶的浓度无关(同一底物,不同的酶有不同的Km值)D、Vmax是酶完全被底物所饱和时的反应速度,与酶浓度成正比。

③km值和Vmax值的测定:

双倒数作图法

第一步:V=Vmax*[S]/(Km+[S])

两边同取倒数得

      1/V=Km/(Vmax*[S])+1/Vmax

以1/V对1/[S]作图,纵轴截距=1/Vmax, 横轴截距=-1/km

Hanes作图法: [S]/V=Km/Vmax + [S]/Vmax

以[S]/V对[S]作图,纵轴截距=-km, 直线k=1/Vmax

3、 酶浓度对反应速度的影响

(当[S]>>km,酶可被底物饱和的情况下,反应速度与酶浓度成正比。当[S]>>E时,km忽略不计)

4、温度对反应速度的影响①温度升高,酶促反应速度升高②温度升高,可引起酶的变性失活。

最适温度:酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。(酶的最适温度不是酶的特征性常数,与反应时间有关)注:临床应用:低温麻醉、低温保存菌种。

5、pH对反应速度的影响

①酶活性受其反应环境的PH影响,且不同的酶对不同的PH有不同要求。②最适pH
:酶催化活性最大时的环境pH

③胃蛋白酶最适PH值是1.8;肝精氨酸酶是9.8;多数酶是中性(最适pH不是酶的特征性常数,受底物浓度,缓冲液种类与浓度,以及酶的纯度等因素影响)

6、抑制剂对酶促反应速度的影响

[if
!supportLists]① [endif]抑制剂:凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。

[if
!supportLists]② [endif]抑制剂多与酶的活性中心内、外必需基因相结合,从而抑制酶的催化活性。

分类:

[if
!supportLists]① [endif]不可逆性抑制剂:以共价键与酶活性中心上的必需基因相结合,使酶失活,此种抑制剂不可用透析、超滤等方法去除。

[if
!supportLists]② [endif]可逆性抑制剂:抑制剂与酶以非共价键方式结合,使酶活性降低或消失,可采用透析、超滤的方法解除,是一种可逆性结合。

[if
!supportLists]A. [endif]竞争性抑制作用:与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶与底物结合成中间复合物。(可逆的)比如:丙二酸与琥珀酸争琥珀酸脱氢酶,磺胺药物与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶)

[if !supportLists]B. [endif]Vmax不变,Km值↑

[if
!supportLists]C. [endif]非竞争性抑制作用:与酶活性中心外的必需基因结合,底物与抑制剂之间无竞争关系。

Vmax↓,Km值不变C.反竞争性抑制作用:抑制剂不与酶结合,反与酶和底物形成的中间产物(ES)结合,使中间产物ES的量下降。Vmax↓,Km值↓

7、激活剂对酶促反应速度的影响

[if
!supportLists]① [endif]激活剂:使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。

[if
!supportLists]② [endif]酶的激活剂大多为金属离子,如:Mg+、K+、Mn2+等。

[if
!supportLists]③ [endif]必需激活剂:大多数金属离子激活剂对酶促反应是不可缺少的。非必需激活剂:激活剂不存在时,酶仍有一定的催化活性。

8、酶活性测定与酶活性单位

[if
!supportLists]① [endif]酶的活性指酶的催化化学反应能力,其衡量标准是酶促反应速度。

[if
!supportLists]② [endif]酶的比活力:比活力是表示酶纯度的较好指标。(每分钟催化1umol底物转化为产物所需的酶浓度)

五.酶的调节

1、酶活性调节

⑴酶原与酶原的激活

[if
!supportLists]① [endif]酶原:无活性的酶的前体。酶原的激活:由无活性的酶原变成有活性的酶的过程称酶原的激活

[if
!supportLists]② [endif]酶原的激活一般通过某些蛋白质酶的作用,水解一个或几个特定的肽键,致使蛋白质构象发生改变而使酶原具有活性,其实质是酶的活性中心形成或暴露的过程(其过程不可逆)

[if !supportLists]③ [endif]生理意义:{

⑵变构酶(别构酶)

[if
!supportLists]① [endif]变构调节:酶分子活性中心外的某一部分可以与体内一些代谢物可逆地结合,使酶发生变构并改变其催化活性,这种调节酶活性的方式称为变构调节。

[if
!supportLists]② [endif]变构效应剂:引起变构效应的代谢物称为变构效应剂。

[if
!supportLists]③ [endif]变构效应剂引起酶活性的增强或减弱,分别称变构激活作用或变构抑制作用。

⑶酶的共价修饰调节

[if
!supportLists]① [endif]共价修饰(化学修饰):酶蛋白肽链上的一些基因可与某些化学基因发生可逆的共价结合,从而改变酶活性,这一过程称酶的共价修饰。

[if
!supportLists]② [endif]酶共价修饰包括:磷酸化与去磷酸化、乙酰化与去乙酰化、—SH—与—S—S—、甲基化与去甲基化、腺苷化与去腺苷化。

2.酶的调节

⑴酶蛋白合成的诱导与阻遏

[if !supportLists]① [endif]酶蛋白的合成量主要调节

[if
!supportLists]② [endif]诱导剂:能促进酶蛋白的基因转录,增加酶蛋白生物合成的物质为诱导剂(辅阻遏剂则相反)

⑵酶降解的调控

酶蛋白质降解途径{

3.同工酶

①同工酶:指催化相同的化学反应,而酶蛋白分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。

②同工酶是由不同基团或等位基因编码的多肽链,或由同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。翻译后经修饰生成的多分子形式不在同工酶之列。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中

③乳酸脱氢酶是四聚体蛋白分为

H型(心肌型)M型(骨骼肌型)LD1(H4)、LD2(H3M)、LD3(H2M2)、LD4(HM3)、LD5(M4)

备注:参与组成辅酶的维生素

转移基因辅酶或辅基所含维生素

氢原子NAD+、NADP+FAN、FAD尼克酰胺(维生素PP)维生素B2

醛基TPP维生素B1

酰基辅酶A、硫辛酸泛酸、硫辛酸

烷基钴胺美辅酶类维生素B12

CO2生物素生物素

氨基磷酸吡哆醛吡哆醛(维生素B6)

甲基等一碳单位四氢叶酸叶酸

 

 2、期末难点: 

3、期末指导:(重点正文内容)

  1. 名词解释

糖:糖指多羟基醛或者多羟基酮及其衍生物或缩聚物的总称,俗称碳水化合物

第五章  脂类及生物膜(易考君之正文)

1、期末重点:

 2、期末难点: 

3、期末指导:(重点正文内容)

  1. 名词解释

脂:指由酸和醇发生脱水酯化反应形成的化合物,包括某些不溶于水的大分子脂肪酸和大分子的醇类,分为简单脂(不与脂肪酸结合的脂,如固醇类、萜类、前列腺素)和结合脂(与脂肪酸结合的脂,如三酰甘油酯、磷脂酰甘油酯、鞘脂、蜡和脂蛋白)

第六章酶(易考君之正文)

1、期末重点:

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3、期末指导:(重点正文内容)

  1. 名词解释

(1)酶:酶是一类具有高效性和专一性的生物催化剂

(2)单酶(单纯蛋白酶):除了蛋白质外,不含有其他物质的酶,如脲酶等一般水解酶

(3)全酶(结合蛋白酶):含酶蛋白(脱辅酶,决定反应底物的种类,即酶的专一性)和非蛋白小分子物质(传递氢、电子、基团,决定反应的类型、性质)的酶。酶蛋白与辅助因子单独存在时,没有催化活力,两部分结合称为全酶

(4)辅酶:与酶蛋白结合较松、容易脱离酶蛋白、可用透析法除去的小分子有机物或金属离子等辅助因子,如辅酶I和辅酶II

(5)辅基:与酶蛋白结合较为紧密、不能通过透析除去,需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开的小分子物质,如细胞色素氧化酶中的铁卟啉

※ 辅酶可辅基之间没有严格的界限,只是辅酶和辅基与酶蛋白结合的牢固程度不同

(6)单体酶:一般是由一条肽链组成,但有的也是由多条肽链组成的酶类(胰凝乳蛋白酶,3肽链,以二硫键连接),一般催化水解反应

(7)寡聚酶:寡聚酶是由两个或两个以上的亚基组成的酶,亚基可以相同也可以不同,亚基之间以次级键结合,彼此容易分开,多数寡聚酶在代谢中起调节作用

(8)多酶体系(多酶复合物):由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成,通常是系列反应中2-6个功能相关的酶组成,有利于一系列反应的连续进行,以提高酶的催化效率,同时便于机体对酶的调控

(9)酶的专一性:一种酶只能作用于一种物质物质或者结构相似的一类物质,促使其发生一定的化学反应,这种现象称为酶的专一性。酶的专一性包括结构专一性和立体异构专一性两类。结构专一性有相对专一性[包括键专一性(只能作用于一定的键,对键两边的基团没有要求)、基团专一性(除要求一定的键之外,对键一端的集团也有要求)]和绝对专一性(对于底物的化学结构要求非常严格,只作用于一种底物)两类。立体异构专一性(超专一)指当底物有立体异构体时,酶只能作用于其中的一种,对其对映体则没有作用

(10)诱导契合学说:酶的活性部位不是事先形成的,而是底物和酶相互作用后形成的,底物先引起酶构象的改变,使酶的催化和结合部位达到活性部位所需的方位,从而底物能与酶结合,进行酶催化下的化学反应

(11)中间产物学说:当酶催化某一化学反应时,酶首先与底物结合,形成中间符合产物(ES),然后生成产物(P),并释放酶,即E+S↔ES→E+P

(12)酶的活性部位:酶分子中与底物直接结合,并催化底物发生化学反应的部位,有底物结合部位和催化部位组成,前者负责与底物的结合,后者负责催化底物键的断裂,决定酶促反应的类型,即酶的催化性质。酶活中心的体积占酶总体积的比例很小,是三维实体(即在一级结构上相距很远,但在空间结构上很近),通常处于分子表面的一个裂缝内,具有柔韧和可运动性

(13)必需基团:必需基团指参与构成酶活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团,既包含活性中心的必需基团,也包括活性中心之外的必需基团

(14)酶促反应动力学:指研究酶促反应的速度以及影响此速度的各种因素的科学。前者体现酶的活力,后者体现影响酶的活力的因素。

(15)抗体酶:抗体酶是抗体的高度选择性和酶的高度催化作用结合的产物,本质上是一类具有催化活性的免疫球蛋白在可变区赋予了酶的属性,所以也称为催化性抗体。他是用事先设计好的抗原按照一般单克隆抗体制备的程序获得具有催化反应活性的抗体,一般情况下这些抗体具有酶反应的特征。

(16)核酶:指具有催化活性的RNA,按照作用底物分类,分为催化分子内反应的核酶(包括自我剪接核酶和自我剪切核酶)和催化分子间反应的核酶。所以说RNA是一种既能携带遗传信息,又具有生物催化功能的生物分子

(17)同工酶:指有机体内催化同一种化学反应,但其酶蛋白本身的分子结构组成有所不同的一组酶,这类酶通常由两个或以上的肽链聚合而成,它们的生理性质及理化性质不同

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